Bioactivities of Mealworm (Alphitobius diaperinus L.) Larvae Hydrolysates Obtained from Artichoke (Cynara scolymus L.) Proteases

Abstract

In this study, we aimed to obtain hydrolysates with bioactive peptides from mealworm (Alphitobius diaperinus L.) larvae using an artichoke (Cynara scolymus L.) enzyme extract. Two types of substrates were used: the raw larvae flour (LF) and its protein extract (PE). The hydrolysis yield, considering the peptide concentration of the hydrolysates, was higher in PE hydrolysates than in LF hydrolysates (6.39 ± 0.59 vs. 3.02 ± 0.06 mg/mL, respectively). However, LF showed a higher antioxidant activity against the DPPH radical than PE (59.10 ± 1.42 vs. 18.79 ± 0.81 µM Trolox Eq/mg peptides, respectively). Regarding the inhibitory activity of angiotensin-I-converting enzyme (ACE), an IC50 value of 111.33 ± 21.3 µg peptides/mL was observed in the PE. The identification of the peptide sequence of both hydrolysates was conducted, and LF and its PE presented 404 and 116 peptides, respectively, most with low molecular weight (<3 kDa), high percentage of hydrophobic amino acids, and typical characteristics of well-known antioxidant and ACE-inhibitory peptides. Furthermore, the potential bioactivity of the sequences identified was searched in the BIOPEP database. Considering the antioxidant and ACE-inhibitory activities, LF hydrolysates contained a larger number of sequences with potential bioactivity than PE hydrolysates

En este estudio, nuestro objetivo fue obtener hidrolizados con péptidos bioactivos a partir de larvas de Alphitobius diaperinus L. (gusano de la harina) utilizando un extracto enzimático de alcachofa (Cynara scolymus L.). Se emplearon dos tipos de sustratos: harina cruda de larvas (LF) y su extracto proteico (PE). El rendimiento de la hidrólisis, considerando la concentración de péptidos en los hidrolizados, fue mayor en los hidrolizados de PE que en los de LF (6,39 ± 0,59 vs. 3,02 ± 0,06 mg/mL, respectivamente). Sin embargo, LF mostró una mayor actividad antioxidante frente al radical DPPH que PE (59,10 ± 1,42 vs. 18,79 ± 0,81 µM equivalentes de Trolox/mg de péptidos, respectivamente). En cuanto a la actividad inhibidora de la enzima convertidora de angiotensina-I (ACE), se observó un valor de IC50 de 111,33 ± 21,3 µg de péptidos/mL en el PE. Se llevó a cabo la identificación de la secuencia de péptidos en ambos hidrolizados, observándose que LF y su PE presentaron 404 y 116 péptidos, respectivamente, la mayoría con bajo peso molecular (<3 kDa), un alto porcentaje de aminoácidos hidrofóbicos y características típicas de péptidos antioxidantes e inhibidores de ACE bien conocidos. Además, se buscó la bioactividad potencial de las secuencias identificadas en la base de datos BIOPEP. Considerando las actividades antioxidantes y de inhibición de ACE, los hidrolizados de LF contenían un mayor número de secuencias con bioactividad potencial que los hidrolizados de PE.